乙醛脱氢酶(acetaldehyde dehydrogenase,ALDH)属于醛脱氢酶超家族,是一类依赖NAD(P)+的多功能蛋白。ALDH是乙醇代谢通路的关键酶和重要的抗氧化应激分子,不仅能够转化代谢对生物体有害的醛类,还在分子生物学以及相关疾病的检测方面有较广泛的研究应用。
01 背景介绍
醛是一类生物体内常见的生物分子,根据来源方式,可将其分为内源性醛和外源性醛两大类。内源性醛主要来自生物体内乙醇、生物胺、碳水化合物、维生素、类固醇和脂质等化合物的代谢产物;外源性醛主要是指生物受到逆境胁迫时膜脂的过氧化反应产生的醛类。由于其自身羰基基团的亲电特性,这些代谢过程产生的醛极易与细胞内的核酸、蛋白质等大分子结合,使其失去功能活性,对生物体产生严重的毒害作用。
ALDH能够催化乙醛、正丁醛、肉桂醛、4-羟基壬烯醛等有毒醛类快速脱氢,氧化生成羧酸,清除有害醛类并减少脂类的过氧化反应,被认为是生物体内活性氧物质的解毒剂。
02 来源及分类
ALDH基因起源于共同的以多种醛化合物为底物的古老基因,在随后的进化中分化为不同底物专一性或在不同细胞组分中表达的众多家族成员。
人体中存在19种乙醛脱氢酶,ALDH1、ALDH2、ALDH3和ALDH4这4种ALDH同工酶在人体内的含量最多。ALDH1、ALDH3和ALDH4位于细胞浆内,而ALDH2主要位于线粒体内。ALDH2广泛分布于人体各器官组织中,以肝脏最为丰富,同时也大量存在于其他需要消耗大量ATP的器官,如心脏和大脑。ALDH2蛋白由517个氨基酸组成,以同源四聚体的形式发挥作用,能够催化降解人体内60%以上因乙醇代谢产生的或者从环境中摄入的乙醛,消除或减轻其对人体细胞的毒害作用。ALDH2不仅具有脱氢酶活性,还具有酯酶活性和还原酶活性,已成为心脑血管疾病生化标记物研究的新热点。
植物中共有14种乙醛脱氢酶,其中ALDH10、ALDH12、ALDH19、ALDH21、ALDH22、 ALDH23和ALDH24是植物特有的,它们分布在植物的不同组织中,其主要功能是氧化植物细胞内的醛类物质、参与代谢和提高植物的逆境胁迫耐受能力。微生物细胞内分布着约420种ALDH,其主要功能是代谢各种醛类物质以满足生长需要,从而能够适应不同的生存环境。
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